Recombinant Mouse Interleukin-4 (CHO-expressed) 是一种 CHO 细胞来源的特异性细胞因子,促进 B 淋巴细胞的增殖,分化和细胞表面蛋白调节。 Synonyms	 rMuIL-4; BSF-1; Binetrakin; Lymphocyte stimulatory factor 1; Pitrakinra Species	 MouseSource	 CHO Accession	 P07750 Gene ID	 16189 Molecular Weight	 Approximately 15 kDa AA Sequence	 HIHGCDKNHL REIIGILNEV TGEGTPCTEM DVPNVLTATK NTTESELVCR ASKVLRIFYL KHGKTPCLKK NSSVLMELQR LFRAFRCLDS SISCTMNESK STSLKDFLES LKSIMQMDYS Biological Activity	 The ED50 is <2 ng/mL as measured by murine HT-2 cells, corresponding to a specific activity of >5 × 105 units/mg. Appearance	 Lyophilized powder. Formulation	 Lyophilized after extensive dialysis against PBS. Endotoxin Level	 <0.2 EU/μg, determined by LAL method. Reconstitution	 Reconstitute the lyophilized recombinant Murine Interleukin-4 (CHO-expressed) (rMuIL-4) to 100 µg/mL using ddH2O or diluted with PBS. Storage & Stability	 Lyophilized recombinant Murine Interleukin-4 (CHO-expressed) (rMuIL-4) is stored at -20°C. After reconstitution, it is stable at 4°C for 1 week or -20°C for longer. It is recommended to freeze aliquots at -20°C or -80°C for extended storage. Shipping	 Room temperature in continental US; may vary elsewhere. Background	 Mouse Interleukin 4 is a 20-kDa glycoprotein, synthesized by activated T lymphocytes and mast cells, which regulates the growth and/or differentiation of a broad spectrum of target cells of the immune system, including B and T lymphocytes, macrophages, and hematopoietic progenitor cells. Murine Interleukin 4 (IL-4) is a potent mediator of an immune response, affecting both the growth and differentiation of a wide variety of cells in the hematopoietic lineage. This cytokine is expressed by activated T lymphocytes and mast cells as a 20-kDa glycoprotein. The cDNA for IL-4 isinitially is solated by two laboratories, using expression vectors and screening for either a IgG-inducing factor or a mast cell growth factor. The derived amino acid sequence from the cDNA clones is used to predict a protein backbone for IL-4 of 14 kDa. This is consistent with the observation that N-glycanase treatment of natural IL-4, to remove N-linked carbohydrates, yields a protein core of 14 kDa. Initial experiments with deglycosylated native IL-4 and with deglycosylated recombinant IL-4, expressed initially in yeast as a heterogeneous, hyperglycosylated molecule, suggested that the carbohydrate modifications of IL-4 do not affect its ability to bind to receptor and to stimulate T and B cell growth[1].  |